一、填空题
(一)基础知识填空
1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有 、 和 。酸
性氨基酸有 和 。
2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。
(2) 和 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
(3) 和 是含硫的氨基酸。
(4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。
(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸
是 ，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是
和 。
3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，
大部分以 离子形式存在，在pH 三酮反应产生 色的物质。 5. 有三种氨基酸因含有共轭双键而有280nm处的紫外吸收，这三种氨基酸按 吸收能力强弱依次为 > > 。 6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud）第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽— ，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有 、 、 、 。 10. 胰蛋白酶能水解 和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解 、 和 的氨基酸的 羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解 羧基侧所形成的肽键。 13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂 是 。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为 键和 键能 有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和 。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键是 。 19. 维持蛋白质三、四级结构的化学键是 、 、 和 。 20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家 。 21. 血红蛋白（Hb）与氧气结合的过程呈现 效应，是通过Hb的 现象实现的。 22. 当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称 为 。当盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象 称 。 23. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 ，这是凯氏定氮法的基础。 24. 利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有 _ 和 。 25. 蛋白质的超二级结构是指 ，其基本组合形式常见的有3 种，一是 ，如结合钙离子的模体；二是 ，如锌指 结构；三是 。 26. 蛋白质的二级结构有 、 、 和 四种稳定构象异构体。 27. 蛋白质溶液的稳定性的因素是 和 28. 蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较 ，大分子流出的时间 较 ，因此先流出的蛋白质分子是 29. 沉降系数（S）主要与蛋白质的 和 有关。 30. 通常采用 测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量，而且 测定含 较多的蛋白质，所得的结果更准确。 31. 和 是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。 32. 根据蛋白质的组成成分可分为 和 33. 根据蛋白质的形状可分为 和 1 (二)考研知识填空 1．构成蛋白质的氨基酸有 种，一般可根据氨基酸侧链（R） 的 大小分为 侧链氨基酸和 侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特征是具有 性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有三种，它们分别是 氨酸、 氨酸和 氨酸；酸性氨基酸也有两种，分别是 氨酸和 氨酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有 氨酸、 氨酸或 氨酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是 ；半胱氨酸的侧链基团 是 ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 、 、 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是 ，除脯氨酸以外反应产物的颜色是 ；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示 色。 5．蛋白质结构中主键称为 键，次级键 有 、 、 、 ；次级键中属于共价键的是 键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位 氨酸被 氨酸所替代，前一种氨基酸 为 性侧链氨基酸，后者为 性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是 ；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是 。 8．蛋白质二级结构的基本类型有 、 、 和 。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与 、 、 。 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会 。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和 。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特是 、 。11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的 被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的 键破坏。而8M脲可使 键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为 。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是 、 。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中 氨酸和 氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而 氨酸、 氨酸或 氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为 ，单个肽平面及包含的原子可表示为 。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以 离子形式存在； 当pH＞pI时，氨基酸（主要）以 离子形式存在； 当pH＜pI时，氨基酸（主要）以 离子形式存在。 16．侧链含—OH的氨基酸有 、 和 三种。侧链含—SH的氨基酸是 。 17．人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸包括 、 、 、 、 、 、 、 八种。 2 18．蛋白质变性的主要原因是 被破坏； 19．（辅导与习题集p43 30，31）盐析作用是指___________________________ __________________________________________________________________。 5．蛋白质多肽链具有的方向性是 ( ) A. 从 5′端到 3′端 B. 从 3′端到 5′端 C. 从 C 端到 N端 D. 从 N端到 C 端 E. 以上都不是 盐溶作用是指_______________________________________________________ __________________________________________________________________。 二、选择题 (一)基础题 1. 维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 ( ) A. 盐键 B. 二硫键 C. 肽键 D. 疏水键 E. 氢键 2．关于蛋白质二级结构错误的描述是 ( ) A. 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 B. 二级结构仅指主链的空间构象 C. 多肽链主链构象由每个肽键的两个二面角所确定 D. 整条多肽链中全部氨基酸的位置 E. 无规卷曲也属二级结构范畴 3．蛋白质分子中的肽键 A. 是由一个氨基酸的 α-氨基和另一个氨基酸的 α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的 γ-羧基与另一个 α-氨基酸的氨基形成的 C. 是由赖氨酸的 ε-氨基与另一分子 α-氨基酸的羧基形成的 D. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 E. 以上都不是 4．以下有关肽键的叙述错误的是 ( ) A. 肽键属于一级结构 B. 肽键具有部分双键的性质 C. 肽键中 C-N 键所连的四个原子处于同一平面 D. 肽键中 C-N 键长度比 C-Cα 单键短 E. 肽键旋转而形成了 β-折叠 6．蛋白质分子中的 α-螺旋和 β-片层都属于 ( ) A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 结构域 7．在各种蛋白质中含量相近的元素是 ( ) A. 碳 B. 氢 C. 氧 D. 氮 E. 硫 8．完整蛋白质分子必须具有 ( ) A. α-螺旋 B. β-片层 C. 辅基 D. 四级结构 E. 三级结构 9. 蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于 ( ) A. 含硫氨基酸的含量 B. 碱性氨基酸的含量 C. 酸性氨基酸的含量 D. 芳香族氨基酸的含量 E. 脂肪族氨基酸的含量 10. 蛋白质溶液的稳定因素是 ( ) A. 蛋白质溶液的粘度大 B. 蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥 C. 蛋白质分子表面带有水化膜 D. 蛋白质分子中氨基酸的组成 E. 以上都不是 11. 维系蛋白质四级结构主要化学键是 ( ) A. 盐键 B. 二硫键 C. 疏水作用 D. 范德华力 E. 氢键 12. 维系蛋白质中 α-螺旋的化学键是 ( ) A. 盐键 B. 二硫键 C. 肽键 D. 疏水键 E. 氢键 13. 含有两个羧基的氨基酸是 ( ) A. 赖氨酸 B. 苏氨酸 C. 酪氨酸 D. 丝氨酸 E. 谷氨酸 3 （二）提升题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是( ) A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 ( ) A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pHa1＝2.19，pHR＝4.25，pHa2＝9.67，请问其等电点是( ) A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 ( ) A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 ( ) A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为( ) A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 ( ) A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是( ) A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是( ) 是多少nm( ) A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是( ) A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的( ) A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D.四级结构 E. 以上都不对 14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克( A. 2.00g B. 2.50g C. 6.40g D. 3.00g E. 6.25g 15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动( ) A. 精氨酸 B. 丙氨酸 C. 谷氨酸 D. 天冬氨酸 E. 赖氨酸 16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是( ) A. 半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 丝氨酸 D. 蛋氨酸 E. 瓜氨酸 17. 多肽链中主链骨架的组成是( ) A. －NCCNNCCNNCCN－ B. ―CHNOCHNOCHNO― C. ―CONHCONHCONH― D. ―CNOHCNOHCNOH― E. ―CNHOCCCNHOCC― 18. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子( ) A. 谷氨酸 B. 半胱氨酸 C. 赖氨酸 D. 组氨酸 E.甘氨酸 19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性( ) A. 硫酸 B. 硫酸铵 C. 氯化汞 D. 丙酮 E. 1N盐酸 20. 蛋白质变性后表现为( ) A. 粘度下降 B. 溶解度增加 C. 不易被蛋白酶水解 D. 生物学活性丧失 E. 易被盐析出现沉淀 21. 对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的( ) ) 4 A. 变性的蛋白质一定要凝固 B. 变性的蛋白质一定要沉淀 C. 沉淀的蛋白质必然变性 D. 凝固的蛋白质一定变性 E. 沉淀的蛋白质一定凝固 22. 蛋白质溶液的稳定因素是( ) A. 蛋白质溶液有分子扩散现象 B. 蛋白质溶液有“布朗运动” C. 蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷 D. 蛋白质的粘度大 E. 蛋白质分子带有电荷 23. 镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是 ( ) A. α－链第六位Val换成Glu B. β-链第六位Val换成Glu C.α-链第六位Glu换成Val D. β-链第六位Glu换成Val E. 以上都不对 24. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是( ) A.牛β乳球蛋白（分子量35000） B. 肌红蛋白（分子量16900） C. 牛胰岛素（分子量5700） D. 血清清蛋白（分子量68500）E. 超氧化物歧化酶（分子量32000） 25．下列哪一种物质不属于生物活性肽( ) A. 催产素 B. 加压素 C. 促肾上腺皮质激素 D. 血红素 E. 胰岛素 26.下列不属于结合蛋白质的是( ) A.核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 清蛋白 E.色蛋白 27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是( ) A. 甲酸 B. 羟胺 C. 溴化氰 D.β-巯基乙醇 E. 丹磺酰氯 （三）考研难度题目练习 1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（ ） A、甲硫氨酸 B、半胱氨酸 C、精氨酸 D、组氨酸 2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（ ） A、Glu B、Lys C、Ser D、Asn 3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04（a-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（ ） A、1/2(2.17+9.04) B、1/2(2.17+12.48) C、1/2(9.04+12,48) D、1/3（2.17+9。04+12。48） 4．谷氨酸的Pk1=2.19(a-COOH)、pk2=9.67(a-NH3)、pk3=4.25(g-COOH) pl=（ ） A、1/2（2.19+9。67） B、1/2（9.67+4.25） C、1/2(2.19+4.25) D、1/3(2.17+9.04+9.67) 5．氨基酸不具有的化学反应是（ ） A、肼反应 B、异硫氰酸苯酯反应 C、茚三酮反应 D、双缩脲反应 6．当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时，用纸层析法分离苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和苏氨酸（T）时则它们的Rf值之间关系应为：（ ） A、F＞A＞T B、F＞T＞A C、A＞F＞T D、T＞A＞F 7．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中，氨基酸的贡献是（ ） A、25% B、50% C、80% D、100% 8．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（ ） A、2，4-二硝基氟苯 B、肼 C、异硫氰酸苯酸 D、丹酰氯 9．下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（ ） A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序 B、多肽链中氨基酸残基的键链方式 C、多肽链中主肽链的空间走向，如a-螺旋 D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7，A20-S-S-B19 5 10．下列叙述中哪项有误（ ） A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用 B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个Ca碳原子 C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性 D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力 11．蛋白质变性过程中与下列哪项无关（ ） A、理化因素致使氢键破坏 B、疏水作用破坏 C、蛋白质空间结构破坏 D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小 12．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（ ） A、尿素（脲） B、盐酸胍 C、十二烷基磺酸SDS D、硫酸铵 13．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（ ） A、氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ） B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强 C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥 D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变 14．下列因素中主要影响蛋白质a-螺旋形成的是（ ） A、碱性氨基酸的相近排列 B、酸性氨基酸的相近排列 C、脯氨酸的存在 D、甘氨酸的存在 15．蛋白质中多肽链形成a-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（ ） A、疏水键 B、肽键 C、氢键 D、二硫键 16．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（ ） A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构 B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物 体系中，它具有特定的三维结构 C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链 在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用 D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的 17．有关亚基的描述，哪一项不恰当（ ） A、每种亚基都有各自的三维结构 B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在 C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链 D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性 18．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（ ） A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部 B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部 C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面 D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部 19．蛋白质三级结构形成的驱动力是（ ） A、范德华力 B、疏水作用力 C、氢键 D、离子键 20．引起蛋白质变性原因主要是（ ） A、三维结构破坏 B、肽键破坏 C、胶体稳定性因素被破坏 D、亚基的解聚 21．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（ ） A、胰岛素 B、Rnase C、血红蛋白 D、肌红蛋白 22．下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（ ） A、SDS-PAGE法 B、渗透压法 C、超离心法 D、凝胶过滤（分子筛）法 23．分子结构式为HS－CHCH－COO－ 2－的氨基酸为（ ） A、丝氨酸 B、苏氨酸 C、半胱氨酸 D、赖氨酸 24．下列氨基酸中为酪氨酸的是（ ） 6 25．变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征，下列动力学曲线中哪种一般是别构酶（蛋白质）所表现的：（ ） 三、判断题 （一）基础题 ( )1. 天然氨基酸都具有一个手性α-碳原子。 ( )2. 鸟氨酸与瓜氨酸有时也可能是蛋白质的组成成分。 ( )3. 自然界的蛋白质和多肽均有L－型氨基酸组成。 ( )4. His和Arg是人体内的半必需氨基酸。 ( )5. CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三个肽。 ( )6. 热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。 ( )7. 可用8mol/L尿素拆开次级键和二硫键。 ( )8. 脯氨酸能参与α-螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。 ( )9. 维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。 ( )10. 在具有四级结构的蛋白质中，每个亚基都有三级结构。 ( )11. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。 ( )12. 血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构（别构）蛋 白，因而氧合过程中呈现协同效应，二后者却不是。 ( )13. 在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。 ( )14. 等电点不是蛋白质的特征常数。 ( )15. 血红蛋白与肌红蛋白的功能都是运输氧气。 ( )16. 溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。 ( )17. 血红蛋白与肌红蛋白未与氧气结合时其内的铁是Fe2＋ ，但与氧气结合 后铁变成Fe3＋ 。 ( )18. 到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。 ( )19. 蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。 ( )20. 某蛋白质在pH5.8时向阳极移动，则其等电点小于5.8。 ( )21. 变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性。 ( )22. SDS电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。 ( )23. 通常采用的X射线衍射法，首先将蛋白质制成晶体，但个别例外，如糖蛋白等。 ( )24. 蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋白质根本不含有P，而核酸则含有大量的P。 （二）考研难度题目练习 ( )1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。 ( )2．变性后，蛋白质的溶解度增加，这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。 ( )3．变性后的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。 ( )4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。 ( )5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。 ( )6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。 ( )7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。 ( )8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。 ( )9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。 ( )10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力。 ( )11．蛋白质一级结构空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。 ( )12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。 ( )13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。 ( )14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。 ( )15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。 7 ( )16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同的电极移动，这种现象称为电 (7)苏氨酸（_____,___） (8)半胱氨酸（_____,___） 泳。 ( )17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。 ( )18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。 ( )19．蛋白质分子可以电离成正、负离子，仅是由于溶液的pH值不同。 ( )20．肽键是共价键。 ( )21．血红蛋白具有四级结构，由4个亚基组成。 四、问答题 （一）化学式默写（括号内填写三字母简写和单字母简写） (1)甘氨酸（_____,___） (2)丙氨酸（_____,___） (3)缬氨酸（_____,___） (4)亮氨酸（_____,___） (5)异亮氨酸（_____,___） (6)丝氨酸（_____,___） (9)甲硫氨酸（_____,___） (11)谷氨酸（_____,___） (13)谷氨酰胺（_____,___） (10)天冬氨酸（_____,___） (12)天冬酰胺（_____,___） (14)赖氨酸（_____,___） 8 (15)精氨酸（_____,___） (16)组氨酸（_____,___） 2.什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种？各有什么特征？（辅导与习题 (17) 脯氨酸（_____,___） (18)苯丙氨酸（_____,___） (19)酪氨酸（_____,___） (20)色氨酸（_____,___） （二）简答题 1.简述蛋白质结构与功能的关系。（辅导与习题集p14 T48） 集p49 t52） 3.简述血红蛋白结构与功能的关系？（辅导与习题集p49 t56） （三）分析与计算 1. 根据pK值，试计算Ala、Glu和Lys的等电点。 以下是氨基酸的表观解离常数： Ala 的 pK1（－COOH）＝2.34，pK2（－NH3）＝9.69 Glu的 pK1（－COOH）＝2.19，pK2（－NH3）＝9.67，pKR＝4.25 Lys的 pK1（－COOH）＝2.18，pK2（－NH3）＝8.95, pKR＝10.53 9 2. 有一球状蛋白质，在pH7的水溶液中能折叠成一定的空间结构。通常非极性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水面。 问：（1） Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸侧链位于内部，哪些氨基酸侧链位于分子外部？ （2）为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly和Ala？ （3）虽然Ser、Thr、Asn和Gln是极性的，为什么它们位于球状蛋白质的分子内部？ （4）在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys,为什么？ （四）综合论述题 试论述蛋白质的分子结构与功能的关系 10 一、 填空题 (一)基础知识填空 1. 赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg） 组胺酸（His） 23. 16％ 24. 透析 超滤法 25. 蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体 谷氨酸（Glu） 天冬氨酸（Asp） 2. （1）酪氨酸（Tyr） (2)苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp） (3) 甲硫氨酸（Met）半胱氨酸（Cys） (4) 甘氨酸(Gly) 脯氨酸(Pro) (5) 丝氨酸（Ser） 苏氨酸（Thr） 酪氨酸（Tyr） 3. 兼性离子 负 正 4. 黄 蓝紫 5. 色氨酸（Trp） 酪氨酸（Tyr） 苯丙氨酸（Phe） 6. 10 7. 催产素 9. 苄氧羰基（Cbz基） 叔丁氧羰基（Boc基） 联苯异丙氧羰基（Bpoc） 芴甲氧羰基（Fmoc） 10. 赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg） 11. 色氨酸（Trp） 酪氨酸（Tyr） 苯丙氨酸（Phe） 12. 甲硫氨酸（Met） 13. β－巯基乙醇 14. Cα－C Cα－N 15. 3.6 0.54 0.15 16. 疏水 亲水 17. 肽键 二硫键 18. 氢键 19. 疏水作用 离子键（盐键） 氢键 范德华力（Van der Waals 力）20. 吴宪 21. 协同 别构（变构） 22. 盐溶 盐析 αα βαβ ββ 26. α－螺旋 β－折叠 β－转角 无规卷曲 27. 分子外面有水化膜 带有电荷 28. 长 短 大分子蛋白质 29. 密度 形状 30. 圆二色光谱（circular dichroism,CD） α－螺旋 31. X射线衍射法 磁共振技术 32. 单纯蛋白质 结合蛋白质 33. 球状蛋白质 纤维状蛋白质 (二)考研知识填空 1. 20 极性 非极性 极性 疏水 亲水 赖 精 脯 天 冬 2.色 苯丙 酪 3. －OH －SH －COOH Ser Cys His 4.氨基 紫红 亮黄 5.肽 氢键 二硫键 疏水作用（键） 范德华力 离子键 二硫键 6. 谷 缬 极 非极 7.异硫氰酸苯酯 从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定 8. a-螺旋 b-折叠 b转角 无规卷曲 氢 氨基酸种类 数目排列次序R基的大小 中断 9. 分子表面的水化膜 同性电荷斥力 10.溶解度最低 电场中无电泳行为 11.空间结构 二硫 氢 复性 12.正电 负电 13.谷 天冬 赖 精 组 14. C3HON2—R1R2 CHON 11 15. 兼性 阴 阳 16.苏氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 17. 赖氨酸（Lysine ）、色氨酸（Tryptophan）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、甲硫氨酸（Methionine）、苏氨酸（Threonine）、异亮氨酸（Isoleucine ）、亮氨酸（Leucine ）、缬氨酸（Valine） 18.次级键 19. 向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以降低蛋白质的溶解度,使蛋白质凝聚而从溶液中析出 在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐[即稀浓度]，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。 二、 选择题 (一)基础题 1.E 2.D 3.A 4.E 5.D 6.B 7.D 8.E 9.D 10.C 11.C 12.E 13.E （二）提升题 1.A 2.D 3.C 4.E 5.D 6.C 7.B 8.C 9.B 10.B 11.D 12.E 13.C 14.B 15.B 16.E 17.E 18.E 19.B 20.D 21.D 22.C 23.D 24.D 25.D 26.D 27.C （三）考研难度题目练习 1.D 2.B 3.C 4.C 5.D 6.A 7.B 8.C 9.C 10.C 11.D 12.D 13.B 14.C 15.C 16.A 17.C 18.B 19.B 20.A 22.B 23.C 24.B 25.B 三、判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。 对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。 错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。 错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷（带电荷）。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 19．蛋白质分子可以电离成正、负离子，仅是由于溶液的pH值不同。错 20．肽键是共价键。对 21． 血红蛋白具有四级结构，由4个亚基组成。对 四、综合题 （一）化学式默写 见上册 p125-p126 （二）简答题 12 （略） （三）分析与计算 1.解：Ala的pI＝（pK1＋pK2）/2＝（2.34＋9.69）/2= 6.02 Glu的pI＝（pK1＋pK2）/2＝（2.19＋4.25）/2= 3.22 Lys的pI＝（pK2＋pK3）/2＝（8.95＋10.53）/2= 9.74 2.答：(1) 因为Val、Pro、Phe和Ile是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子内部。因为Asp、Lys和His是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子外部。 （2）因为Gly的侧链是－H，Ala的侧链是－CH3，它们的侧链都比较小，疏水性不强，所以它们既能在球状蛋白质的分子内部，也能在外部。 （3）因为Ser、Thr、Asn和Gln在pH7时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们位于球状蛋白质分子内部。 （4）在球状蛋白质的内部找到Cys，因为两个Cys时常形成二硫键，这样就中和了Cys的极性。 （四）综合论述题 （1）一级结构与功能的关系 ①一级结构不同，生物学功能一般不同 不同蛋白质和多肽具有不同的功能，根本原因是它们的一级结构各异，有时仅微小的差异就表现出不同的生物学功能。如催产素与加压素（缩宫素）都是由垂体后叶分泌的九肽激素，它们分子中仅两个氨基酸差异，但两者的生理功能却有根本区别。 ②一级结构中“关键”部分相同，其功能也相同 如促肾上腺皮质激素其1～24肽段是活性所必需的关键部分。 ③一级结构“关键”部分的变化，其生物活性也改变 多肽的结构与功能的研究表明，改变多肽中某些重要的氨基酸，常可改变其活性。 ④一级结构的变化有时使生物学功能降低或丧失，从而可能发生疾病，或者连同这种蛋白一起在地球上消失。 (2）蛋白质空间结构与功能的关系 一级结构是空间结构的基础，而空间结构则是完成生物功能的直接基础，也就是说蛋白质分子特定的空间构象是表现其生物学功能或活性所必需的。其构象如果遭到破坏，生物学功能则会立即丧失。有实验表明即使一级结构不同，只要空间构象相同，则其功能也相同。 13 因篇幅问题不能全部显示，请点此查看更多更全内容